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Site actif de l'enzyme & pH

À propos de cette simulation

Le site actif de l'enzyme & pH est un laboratoire de biochimie 3D interactif montrant comment les enzymes globulaires reconnaissent des substrats spécifiques et catalysent des réactions. Les étudiants font glisser la molécule de substrat verte dans la fente du site actif sculptée pour déclencher un serrage conformationnel par ajustement induit qui divise le substrat en produits. Ils peuvent également faire glisser un inhibiteur compétitif rouge dans le site actif ou un inhibiteur non compétitif violet dans la poche allostérique latérale. Des curseurs pour la température, le pH de la solution et la concentration en substrat mettent à jour les affichages en direct pour la vitesse de réaction, la conformation du site actif, le pourcentage d'enzyme liée et la Vmax effective.

Ce que les élèves peuvent explorer

  • Faites glisser la molécule de substrat verte dans la fente lumineuse du site actif et observez les mâchoires de l'enzyme se fermer par ajustement induit avant de libérer deux lobes de produit.
  • Élevez la température au-dessus de 46 °C et observez les mâchoires de l'enzyme se déplier à mesure que la dénaturation thermique détruit le site actif et fait chuter la vitesse de réaction.
  • Sélectionnez l'inhibiteur compétitif et élevez la concentration en substrat à 100 mM pour voir comment des niveaux élevés de substrat peuvent supplanter un bloqueur compétitif.
  • Sélectionnez l'inhibiteur non compétitif pour lier la poche allostérique et observez pourquoi l'ajout de plus de substrat ne peut pas restaurer la Vmax.
  • Faites varier le pH de la solution de 1 à 14 pour trouver l'optimum de pH neutre de 7 et observez la dénaturation en milieu fortement acide ou alcalin.

Objectifs d'apprentissage

  1. 1Expliquez le modèle de l'ajustement induit de la catalyse enzyme-substrat et comment les enzymes abaissent l'énergie d'activation.
  2. 2Décrivez pourquoi des températures extrêmement élevées ou des valeurs de pH extrêmes provoquent la dénaturation irréversible du site actif.
  3. 3Distinguez l'inhibition compétitive au niveau du site actif de l'inhibition non compétitive au niveau d'un site allostérique.
  4. 4Prédisez comment la concentration en substrat affecte la vitesse de réaction en présence et en l'absence d'inhibiteurs.

Questions fréquentes des enseignants

Quelle est la différence entre le modèle clé-serrure et l'ajustement induit ?

Le modèle classique clé-serrure traitait le site actif comme complètement rigide. Le modèle moderne de l'ajustement induit montre que lorsque le substrat se lie, les mâchoires protéiques flexibles se moulent étroitement autour de lui, tordant les liaisons du substrat pour accélérer la catalyse.

Pourquoi les enzymes se dénaturent-elles au-dessus de 45 °C ?

Jusqu'à la température optimale, la chaleur augmente les collisions moléculaires. Au-dessus de 45 °C environ chez les enzymes humaines, l'agitation thermique brise les faibles liaisons hydrogène et ioniques maintenant la structure tertiaire 3D, dépliant le site actif.

En quoi les inhibiteurs compétitifs et non compétitifs diffèrent-ils ?

Un inhibiteur compétitif ressemble au substrat et concourt directement pour le site actif, de sorte que l'ajout d'un supplément de substrat peut le surmonter. Un inhibiteur non compétitif se lie à un site allostérique distinct, déformant le site actif de sorte que la vitesse maximale Vmax decreases regardless of substrate level.

Intégrer cette simulation

Placez-la dans votre ENT, votre blog ou le site de la classe — gratuitement.

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