Your privacy choices

KiwiBee uses optional Google Analytics, Google Ads, and Meta Pixel cookies to understand adult visitors, measure completed sign-ups, and improve campaigns. Essential cookies always stay on. OpenAI’s ChatGPT Ads Pixel also measures page views and completed enquiries after advertising consent, and may use hashed contact details for matching. Privacy policy

Skip to main content

جایگاه فعال آنزیم و pH

دربارهٔ این شبیه‌سازی

جایگاه فعال آنزیم و pH یک آزمایشگاه بیوشیمی سه‌بعدی تعاملی است که نشان می‌دهد چگونه آنزیم‌های کروی سوبستراهای خاص را تشخیص داده و واکنش‌ها را کاتالیز می‌کنند. دانش‌آموزان مولکول سوبسترای سبز را به داخل شکاف جایگاه فعال مجسم‌شده می‌کشند تا یک آغوش ساختاری انطباق القایی را فعال کنند که سوبسترا را به محصولات تجزیه می‌کند. آن‌ها همچنین می‌توانند یک مهارکننده رقابتی قرمز را به جایگاه فعال یا یک مهارکننده غیررقابتی بنفش را به پاکت آلوستریک جانبی بکشند. لغزنده‌های دما، pH محلول و غلظت سوبسترا خوانش‌های زنده را برای نرخ واکنش، شکل جایگاه فعال، درصد آنزیم متصل و Vmax مؤثر به‌روز می‌کنند.

دانش‌آموزان چه چیزهایی را می‌توانند کاوش کنند

  • مولکول سوبسترای سبز را به شکاف جایگاه فعال درخشان بکشید و تماشا کنید که فک‌های آنزیم توسط انطباق القایی بسته می‌شوند و سپس دو لوب محصول را آزاد می‌کنند.
  • دما را بالاتر از ۴۶ درجه سانتی‌گراد ببرید و تماشا کنید که فک‌های آنزیم باز می‌شوند زیرا واسرشتگی حرارتی جایگاه فعال را از بین می‌برد و نرخ واکنش را کاهش می‌دهد.
  • مهارکننده رقابتی را انتخاب کنید و غلظت سوبسترا را به ۱۰۰ میلی‌مولار برسانید تا ببینید سطوح بالای سوبسترا چگونه می‌توانند بر یک مسدودکننده رقابتی غلبه کنند.
  • مهارکننده غیررقابتی را انتخاب کنید تا به پاکت آلوستریک متصل شود و مشاهده کنید که چرا افزودن سوبسترای بیشتر نمی‌تواند Vmax را بازیابی کند.
  • pH محلول را از ۱ تا ۱۴ جارو کنید تا pH خنثی ۷ بهینه پیدا شود و واسرشتگی در اسید یا باز قوی مشاهده شود.

اهداف یادگیری

  1. 1مدل انطباق القایی کاتالیز آنزیم-سوبسترا و نحوه کاهش انرژی فعال‌سازی توسط آنزیم‌ها را توضیح دهید.
  2. 2توضیح دهید چرا دماهای بسیار بالا یا مقادیر شدید pH باعث واسرشتگی برگشت‌ناپذیر جایگاه فعال می‌شوند.
  3. 3بین مهار رقابتی در جایگاه فعال و مهار غیررقابتی در جایگاه آلوستریک تمایز قائل شوید.
  4. 4پیش‌بینی کنید که غلظت سوبسترا چگونه بر نرخ واکنش در حضور و عدم حضور مهارکننده‌ها تأثیر می‌گذارد.

پرسش‌هایی که معلم‌ها می‌پرسند

تفاوت بین مدل کلید و قفل و انطباق القایی چیست؟

مدل کلاسیک کلید و قفل، جایگاه فعال را کاملاً صلب در نظر می‌گرفت. مدل مدرن انطباق القایی نشان می‌دهد که با اتصال سوبسترا، فک‌های انعطاف‌پذیر پروتئین به طور محکم دور آن قالب می‌گیرند و پیوندهای سوبسترا را تحت فشار قرار می‌دهند تا کاتالیز تسریع شود.

چرا آنزیم‌ها بالاتر از ۴۵ درجه سانتی‌گراد واسرشته می‌شوند؟

تا دمای بهینه، گرما برخوردهای مولکولی را افزایش می‌دهد. بالاتر از حدود ۴۵ درجه سانتی‌گراد در آنزیم‌های انسانی، ارتعاش حرارتی پیوندهای ضعیف هیدروژنی و یونی را که ساختار سوم سه‌بعدی را در کنار هم نگه می‌دارند، می‌شکند و جایگاه فعال را باز می‌کند.

مهارکننده‌های رقابتی و غیررقابتی چه تفاوتی با هم دارند؟

یک مهارکننده رقابتی شبیه سوبسترا است و مستقیماً برای جایگاه فعال رقابت می‌کند، بنابراین افزودن سوبسترای اضافی می‌تواند بر آن غلبه کند. یک مهارکننده غیررقابتی به یک جایگاه آلوستریک جداگانه متصل می‌شود و جایگاه فعال را منحنی می‌کند به طوری که سرعت حداکثر Vmax صرف نظر از سطح سوبسترا کاهش می‌یابد.

این شبیه‌سازی را جاسازی کنید

آن را در LMS، وبلاگ یا وب‌سایت کلاس خود قرار دهید — رایگان.

<iframe src="https://kiwibee.io/fa/simulations/enzyme-lock-and-key-3d-3d-simulation/embed" title="جایگاه فعال آنزیم و pH | KiwiBee" loading="lazy" allowfullscreen style="width:100%;height:min(70vh,620px);min-height:420px;border:0;border-radius:16px"></iframe>

کاوش را ادامه دهید

علم تعاملی را به کلاس خود بیاورید

فضای کاری رایگان معلمان KiwiBee برنامه‌ریزی درس، کاربرگ‌ها، ابزارهای کلاسی و دفتر نمره را یک‌جا گرد هم می‌آورد.

رایگان شروع کنید و اولین کلاس خود را بسازید

یا فضای کاری معلم را کاوش کنید →