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मांसपेशी सार्कोमियर संकुचन

इस सिमुलेशन के बारे में

मांसपेशी सार्कोमियर संकुचन 3D कंकाल मांसपेशी शरीर विज्ञान के स्लाइडिंग फिलामेंट तंत्र को प्रदर्शित करता है। दो नीली Z-डिस्क प्लेटों के बीच फंसा हुआ, पतले हरे एक्टिन फिलामेंट्स एक केंद्रीय मोटे लाल मायोसिन फिलामेंट को ओवरलैप करते हैं जिसमें हिंज्ड मायोसिन सिर होते हैं। छात्र या तो Z-डिस्क को क्षैतिज रूप से खींच सकते हैं या कैल्शियम रिलीज पल्स को ट्रिगर करने के लिए मायोसिन सिर पर क्लिक कर सकते हैं। कैल्शियम (Ca2+), ATP सांद्रता और बाहरी लोड बल के लिए छात्रों को सक्रिय क्रॉस-ब्रिज साइकलिंग का निरीक्षण करने, 2.5 माइक्रोमीटर से नीचे 1.6 माइक्रोमीटर तक सार्कोमियर छोटा होने को मापने, और यह देखने की अनुमति देते हैं कि ATP को कम करने से क्रॉस-ब्रिज कठोर अवस्था में क्यों बंद हो जाते हैं।

विद्यार्थी क्या खोज सकते हैं

  • यह देखने के लिए कि कैसे पतले एक्टिन फिलामेंट्स बिना किसी फिलामेंट की लंबाई बदले केंद्रीय मोटे मायोसिन फिलामेंट के पिछले हिस्से पर सरकते हैं, बाएं या दाएं सियान Z-डिस्क प्लेट को अंदर की ओर खींचें।
  • कैल्शियम रिलीज को 0% तक कम करें और देखें कि ट्रोपोमायोसिन एक्टिन को कैसे ब्लॉक करता है ताकि मायोसिन सिर संलग्न न हो सकें और मांसपेशी तनाव शून्य हो जाए।
  • क्रॉस-ब्रिज पावर स्ट्रोक में हिंज्ड मायोसिन सिर को आगे-पीछे करने के लिए कैल्शियम और ATP दोनों को 80% से ऊपर उठाएं।
  • रिगोर मोर्टिस प्रदर्शित करने के लिए कैल्शियम को 80% पर सेट करें और ATP सांद्रता को 0% तक गिरा दें, जहां मायोसिन सिर एक्टिन पर बंद रहते हैं और अलग होने में असमर्थ होते हैं।

अधिगम उद्देश्य

  1. 1कंकाल मांसपेशी सार्कोमियर के Z-डिस्क, M-लाइन, पतले एक्टिन फिलामेंट्स और मोटे मायोसिन फिलामेंट्स की पहचान करें।
  2. 2बताएं कि ट्रोपोनिन से Ca2+ बाइंडिंग एक्टिन पर मायोसिन-बाइंडिंग साइटों को उजागर करने के लिए ट्रोपोमायोसिन को कैसे स्थानांतरित करती है।
  3. 3क्रॉस-ब्रिज चक्र के चार चरणों का वर्णन करें: संलग्नक, पावर स्ट्रोक, ATP-संचालित पृथक्करण, और ATP हाइड्रोलिसिस रीकॉकिंग.
  4. 4बताएं कि मांसपेशियों के संकुचन के दौरान सार्कोमियर की लंबाई क्यों छोटी हो जाती है जबकि व्यक्तिगत मायोफिलामेंट्स समान लंबाई के रहते हैं।

शिक्षकों के आम सवाल

क्या मांसपेशियों के संकुचन पर एक्टिन और मायोसिन फिलामेंट्स सिकुड़ते हैं?

नहीं। न तो पतले एक्टिन फिलामेंट्स और न ही मोटे मायोसिन फिलामेंट्स लंबाई बदलते हैं। इसके बजाय, मायोसिन सिर एक्टिन फिलामेंट्स के साथ आगे बढ़ते हैं, जिससे दो Z-डिस्क एक दूसरे के करीब आते हैं और फिलामेंट ओवरलैप बढ़ता है।

मांसपेशियों के संकुचन में कैल्शियम आयनों की भूमिका क्या है?

आराम पर, ट्रोपोमायोसिन किस्में एक्टिन पर बाइंडिंग साइटों को कवर करती हैं। जब एक एक्शन पोटेंशियल सार्कोप्लाज्मिक रेटिकुलम से Ca2+ रिलीज को ट्रिगर करता है, तो Ca2+ ट्रोपोनिन से बंध जाता है और ट्रोपोमायोसिन को रास्ते से हटा देता है ताकि मायोसिन सिर एक्टिन को पकड़ सकें।

ATP खत्म होने से कठोर मोर्टिस (rigor mortis) क्यों होता है?

पावर स्ट्रोक के बाद एक्टिन से अलग होने के लिए एक ताजा ATP अणु को मायोसिन सिर से बंधना चाहिए। ATP के बिना, मायोसिन क्रॉस-ब्रिज स्थायी रूप से एक्टिन से जुड़े रहते हैं, जिससे मांसपेशी कठोर हो जाती है।

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