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Sitio activo de la enzima y pH

Sobre esta simulación

Sitio activo de la enzima y pH es un laboratorio de bioquímica interactivo en 3D que muestra cómo las enzimas globulares reconocen sustratos específicos y catalizan reacciones. Los estudiantes arrastran la molécula de sustrato verde hacia la hendidura esculpida del sitio activo para desencadenar un abrazo conformacional de ajuste inducido que divide el sustrato en productos. También pueden arrastrar un inhibidor competitivo rojo al sitio activo o un inhibidor no competitivo morado al bolsillo alostérico lateral. Los controles deslizantes para la temperatura, el pH de la solución y la concentración de sustrato actualizan en tiempo real los valores de velocidad de reacción, conformación del sitio activo, porcentaje de enzima unida y Vmáx efectiva.

Qué pueden explorar los alumnos

  • Arrastra la molécula de sustrato verde hacia la hendidura brillante del sitio activo y observa cómo las mandíbulas de la enzima se cierran mediante un ajuste inducido antes de liberar dos lóbulos de producto.
  • Eleva la temperatura por encima de 46 °C y observa cómo las mandíbulas de la enzima se despliegan a medida que la desnaturalización térmica destruye el sitio activo y reduce la velocidad de reacción.
  • Selecciona el inhibidor competitivo y eleva la concentración de sustrato a 100 mM para comprobar cómo unos niveles altos de sustrato pueden superar a un bloqueador competitivo.
  • Selecciona el inhibidor no competitivo para que se una al bolsillo alostérico y observa por qué añadir más sustrato no puede restaurar la Vmáx.
  • Varía el pH de la solución de 1 a 14 para encontrar el óptimo a pH neutro 7 y observa la desnaturalización en ácidos o álcalis fuertes.

Objetivos de aprendizaje

  1. 1Explica el modelo de ajuste inducido de la catálisis enzima-sustrato y cómo las enzimas reducen la energía de activación.
  2. 2Describe por qué las temperaturas extremadamente altas o los valores de pH extremos causan la desnaturalización irreversible del sitio activo.
  3. 3Distingue entre la inhibición competitiva en el sitio activo y la inhibición no competitiva en un sitio alostérico.
  4. 4Predice cómo la concentración de sustrato afecta la velocidad de reacción en presencia y ausencia de inhibidores.

Preguntas frecuentes de los docentes

¿Cuál es la diferencia entre el modelo de llave y cerradura y el de ajuste inducido?

El modelo clásico de llave y cerradura trataba el sitio activo como completamente rígido. El modelo moderno de ajuste inducido muestra que, a medida que el sustrato se une, las mandíbulas flexibles de la proteína se moldean firmemente a su alrededor, tensionando los enlaces del sustrato para acelerar la catálisis.

¿Por qué las enzimas se desnaturalizan por encima de 45 °C?

Hasta la temperatura óptima, el calor aumenta las colisiones moleculares. Por encima de aproximadamente 45 °C en las enzimas humanas, la vibración térmica rompe los débiles enlaces de hidrógeno e iónicos que mantienen unida la estructura terciaria tridimensional, desplegando el sitio activo.

¿En qué se diferencian los inhibidores competitivos y los no competitivos?

Un inhibidor competitivo se parece al sustrato y compite directamente por el sitio activo, por lo que añadir sustrato adicional puede superarlo. Un inhibidor no competitivo se une a un sitio alostérico separado, deformando el sitio activo de modo que la velocidad máxima Vmáx disminuye independientemente del nivel de sustrato.

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