
Explora el sitio activo y cambia sustrato, temperatura, pH e inhibición competitiva con curvas de velocidad.
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Sitio activo de la enzima y pH es un laboratorio de bioquímica interactivo en 3D que muestra cómo las enzimas globulares reconocen sustratos específicos y catalizan reacciones. Los estudiantes arrastran la molécula de sustrato verde hacia la hendidura esculpida del sitio activo para desencadenar un abrazo conformacional de ajuste inducido que divide el sustrato en productos. También pueden arrastrar un inhibidor competitivo rojo al sitio activo o un inhibidor no competitivo morado al bolsillo alostérico lateral. Los controles deslizantes para la temperatura, el pH de la solución y la concentración de sustrato actualizan en tiempo real los valores de velocidad de reacción, conformación del sitio activo, porcentaje de enzima unida y Vmáx efectiva.
El modelo clásico de llave y cerradura trataba el sitio activo como completamente rígido. El modelo moderno de ajuste inducido muestra que, a medida que el sustrato se une, las mandíbulas flexibles de la proteína se moldean firmemente a su alrededor, tensionando los enlaces del sustrato para acelerar la catálisis.
Hasta la temperatura óptima, el calor aumenta las colisiones moleculares. Por encima de aproximadamente 45 °C en las enzimas humanas, la vibración térmica rompe los débiles enlaces de hidrógeno e iónicos que mantienen unida la estructura terciaria tridimensional, desplegando el sitio activo.
Un inhibidor competitivo se parece al sustrato y compite directamente por el sitio activo, por lo que añadir sustrato adicional puede superarlo. Un inhibidor no competitivo se une a un sitio alostérico separado, deformando el sitio activo de modo que la velocidad máxima Vmáx disminuye independientemente del nivel de sustrato.
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