Pilihan privasi Anda

KiwiBee menggunakan cookie opsional dari Google Analytics, Google Ads, dan Meta Pixel untuk memahami pengunjung dewasa, mengukur pendaftaran yang selesai, dan meningkatkan kampanye. Cookie penting selalu aktif. Pixel iklan ChatGPT OpenAI juga mengukur tampilan halaman dan pertanyaan yang telah dikirim setelah persetujuan iklan, serta dapat menggunakan detail kontak yang di-hash untuk pencocokan. Kebijakan privasi

Langsung ke konten utama

Situs Aktif Enzim & pH

Tentang simulasi ini

Situs Aktif Enzim & pH adalah laboratorium biokimia 3D interaktif yang menunjukkan bagaimana enzim globular mengenali substrat spesifik dan mengkatalisis reaksi. Siswa menyeret molekul substrat hijau ke dalam celah situs aktif yang terpahat untuk memicu pelukan konformasi kecocokan terinduksi yang memecah substrat menjadi produk. Mereka juga dapat menyeret inhibitor kompetitif merah ke dalam situs aktif atau inhibitor non-kompetitif ungu ke dalam kantong alosterik samping. Penggeser untuk suhu, pH larutan, dan konsentrasi substrat memperbarui pembacaan langsung untuk laju reaksi, konformasi situs aktif, persentase enzim terikat, dan Vmax efektif.

Yang bisa dijelajahi siswa

  • Seret molekul substrat hijau ke dalam celah situs aktif yang menyala dan saksikan rahang enzim menutup melalui kecocokan terinduksi sebelum melepaskan dua lobus produk.
  • Naikkan Suhu di atas 46 °C dan saksikan rahang enzim terbuka saat denaturasi termal menghancurkan situs aktif dan menurunkan laju reaksi.
  • Pilih Inhibitor kompetitif dan naikkan Konsentrasi substrat menjadi 100 mM untuk melihat bagaimana kadar substrat yang tinggi dapat mengungguli pemblokir kompetitif.
  • Pilih Inhibitor non-kompetitif untuk mengikat kantong alosterik dan amati mengapa penambahan lebih banyak substrat tidak dapat memulihkan Vmax.
  • Geser pH Larutan dari 1 hingga 14 untuk menemukan optimum pH netral 7 dan amati denaturasi dalam asam atau alkali kuat.

Tujuan pembelajaran

  1. 1Jelaskan model kecocokan terinduksi dari katalisis enzim-substrat dan bagaimana enzim menurunkan energi aktivasi.
  2. 2Jelaskan mengapa suhu tinggi ekstrem atau nilai pH ekstrem menyebabkan denaturasi ireversibel pada situs aktif.
  3. 3Bedakan antara penghambatan kompetitif di situs aktif dan penghambatan non-kompetitif di situs alosterik.
  4. 4Prediksikan bagaimana konsentrasi substrat memengaruhi laju reaksi dengan adanya dan tidak adanya inhibitor.

Pertanyaan yang sering diajukan guru

Apa perbedaan antara model kunci-gembok dan kecocokan terinduksi?

Model kunci-gembok klasik memperlakukan situs aktif sebagai hal yang sepenuhnya kaku. Model kecocokan terinduksi modern menunjukkan bahwa saat substrat berikatan, rahang protein yang fleksibel membentuk cetakan yang ketat di sekitarnya, menegangkan ikatan substrat untuk mempercepat katalisis.

Mengapa enzim denaturasi di atas 45 °C?

Hingga suhu optimum, panas meningkatkan tumbukan molekul. Di atas kira-kira 45 °C pada enzim manusia, getaran termal memutus ikatan hidrogen dan ionik lemah yang menyatukan struktur tersier 3D, membuka situs aktif.

Bagaimana inhibitor kompetitif dan non-kompetitif berbeda?

Inhibitor kompetitif menyerupai substrat dan bersaing secara langsung untuk memperebutkan situs aktif, sehingga penambahan substrat ekstra dapat mengatasinya. Inhibitor non-kompetitif berikatan dengan situs alosterik yang terpisah, mendistorsi situs aktif sehingga kecepatan maksimum Vmax menurun terlepas dari kadar substrat.

Sematkan simulasi ini

Pasang di LMS, blog, atau situs kelas Anda — gratis.

<iframe src="https://kiwibee.io/id/simulations/enzyme-lock-and-key-3d-3d-simulation/embed" title="Situs Aktif Enzim &amp; pH | KiwiBee" loading="lazy" allowfullscreen style="width:100%;height:min(70vh,620px);min-height:420px;border:0;border-radius:16px"></iframe>

Lanjut menjelajah

Model sains interaktif lainnya

Hadirkan sains interaktif di kelas Anda

Ruang kerja guru gratis dari KiwiBee menyatukan perencanaan pembelajaran, lembar kerja, perangkat kelas, dan buku nilai dalam satu tempat.

Mulai gratis dan buat kelas pertama Anda

atau jelajahi ruang kerja guru →